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  • Investigación y Ciencia
  • Junio 1999Nº 273

Bioquímica

Estabilidad de los biocatalizadores

Los catalizadores biológicos -enzimas, ribozimas y anticuerpos catalíticos- son estructuras lábiles. Su estabilización resulta fundamental en aplicaciones industriales, médicas y analíticas.
  • Plou, Francisco J.
  • Alcalde, Miguel
  • Ballesteros, Antonio
Los catalizadores son sustancias que aceleran una reacción y se recuperan regeneradas al final de la misma. Abundan en el mundo inerte y en el orgánico. En la segunda mitad del siglo xix, Louis Pasteur proponía que los cambios operados a lo largo de la transformación del jugo de uva en vino dependían de fuerzas ''vitales'', ejercidas por seres vivos, en concreto por levaduras. Sin embargo, en 1898 Eduard y Hans Büchner demostraron que una sustancia extraída de las células de levadura podía también producir fermentación. A esta sustancia se la llamó enzima -del griego en thymos, en la levadura- o fermento. Las supuestas reacciones vitales eran químicas. En 1926 J. B. Sumner avan­zó un paso más al cristalizar una enzima y mostrar que se trataba de una proteína. Desde entonces se ha venido aceptando que los biocatalizadores son de naturaleza proteica.
El empleo de enzimas se extiende a campos muy dispares, de la producción de edulcorantes o tejanos descoloridos al diagnóstico de enfer­medades infecciosas y genéticas. Me­diante procesos biocatalíticos se fabrican jarabes de glucosa-fructosa, el ácido 6-aminopenicilánico (6-APA), la acrilamida, el ácido ascórbico, ciertos aminoácidos, el aspartamo o este­roides. En otro orden, los catalizado­res biológicos aceleran entre 106 y 1018 veces la velocidad de las reac­ciones químicas, a temperaturas suaves y presión atmosférica.

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