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  • Investigación y Ciencia
  • Junio 1986Nº 117

Bioquímica

Dinámica de las proteínas

Las moléculas fundamentales de la vida nunca están en reposo; si fueran rígidas, no podrían desempeñar sus funciones. Mediante simulaciones por ordenador, se han explorado los incesantes movimientos que subyacen a su actividad.

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El estudio de cómo las proteínas satisfacen las necesidades de los organismos vivos constituye un curioso ejemplo de metodología que, a la vez que permitió avances espectaculares, condujo a un error de concepto. El método al que nos referimos es la cristalografía por rayos X; en efecto, a partir de la difracción, o desviación, que sufre un haz de rayos X se determina la estructura de las moléculas de proteína contenidas en un cristal de la substancia analizada. La belleza intrínseca y el notable nivel de detalle de las estructuras resueltas por ese método indujeron a pensar en las proteínas como entidades rígidas. Lo que a su vez ha llevado a suponer, erróneamente, que los átomos de las proteínas ocupan posiciones fijas. La mayoría de los esfuerzos dirigidos a buscar una explicación del funcionamiento proteico (por ejemplo, la actividad enzimática, o catalizadora, de las proteínas) se han basado en estructuras estáticas. Creíase que la especificidad con la que una enzima se unía a una molécula particular, su sustrato, y la eficacia que mostraba al catalizar una reacción bioquímica derivaban de interacciones complementarias entre el sustrato y una enzima rígida, interacciones que se comparaban con el acoplamiento de una llave con su cerradura. Los casos en los que se sabía que la morfología (configuración) de la proteína cambiaba (pensemos en la hemoglobina enlazada con el oxígeno) solían reputarse transiciones bruscas entre estructuras por lo demás estáticas.

A lo largo de la última década se ha sometido a revisión esa imagen estática de las proteínas. Se reconoce hoy que los átomos de las moléculas de un polipéptido se encuentran en movimiento incesante, y que lo que el cristalógrafo observa constituye, a lo sumo, la estructura promedio de la proteína. Los átomos de toda molécula proteica experimentan fluctuaciones de alta frecuencia en torno a ese promedio. En pocas palabras, las proteínas son dinámicas: varían constantemente en su morfología. Un cristal listo para someterlo a análisis por rayos X viene a contener unas 1020 moléculas de proteína; sin embargo, resulta altamente improbable que, en un momento dado, ni siquiera una sola presente la estructura promedio.

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