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15 de Abril de 2013
Bioquímica

El sincrotrón ALBA ilumina su primera proteína

El acelerador de partículas revela la estructura tridimensional del enlace entre dos proteínas que intervienen en la división celular.

Estructura tridimensional del enlace entre la proteína LC8 (naranja y amarillo) y el péptido de Nek9 relevante para el enlace entre ambas (bastoncillos), sin fosforilar (arriba) y fosforilado (abajo, bastoncillos rojos). La interacción entre estas biomoléculas ayuda a organizar el reparto ordenado del material genético durante el proceso de división celular.

La mitosis es el proceso por el que, justo antes de que una célula se divida, el material genético se organiza en cromosomas y estos se reparten en dos conjuntos idénticos. Una de las muchas biomoléculas que intervienen en el proceso es Nek9, una proteína que se activa al inicio de la mitosis y que participa en la organización del huso mitótico. Como tal, Nek9 contribuye a que los cromosomas se separen de manera ordenada en dos grupos simétricos, un paso fundamental para lograr un reparto equitativo del genoma entre las dos células hijas.

Ahora, un equipo de investigadores dirigido por David Reverter, del Instituto de Biotecnología y Biomedicina de la Universidad Autónoma de Barcelona, ha empleado métodos de cristalografía de rayos X para estudiar el enlace entre Nek9 y otra proteína, LC8, involucrada asimismo en multitud de funciones celulares. Sus resultados han puesto de manifiesto la existencia de un mecanismo de fosforilación que regularía la interacción entre ambas y, con ello, la cadena de procesos por medio de la cual Nek9 interviene en la mitosis. Los resultados han sido publicados en el Journal of Biological Chemistry.

La interacción entre las proteínas LC8 y Nek9 ya había sido propuesta en 2011 por Reverter y otros investigadores, algunos de los cuales también han participado en este último estudio. Ahora, sin embargo, los autores se han propuesto estudiar la estructura tridimensional del enlace entre Nek9 y LC8. A tal fin, prepararon dos complejos cristalinos que contenían la proteína LC8 y el péptido de Nek9 relevante para el enlace entre ambas, uno fosoforilado y otro sin fosforilar. Después, procedieron a comparar la estructura molecular de los dos cristales, para lo cual emplearon la radiación generada por el sincrotrón ALBA, el acelerador de partículas instalado cerca de Barcelona.

Los aceleradores de partículas no son monopolio de los experimentos de física de altas energías, sino que se emplean también como potentes fuentes de luz. En un sincrotrón se aceleran electrones a velocidades muy próximas a la de la luz y se hacen circular en presencia de intensos campos magnéticos. En el proceso, las partículas emiten radiación electromagnética de alta energía, la cual reviste una gran utilidad para analizar la estructura micro- y nanoscópica de todo tipo de sustancias, como si de un microscopio gigante se tratase. Los sincrotrones son grandes instalaciones científicas que sirven como instrumento de investigación en proyectos de todo tipo, desde la física de materiales hasta la química, la medicina o la biología molecular.

Con un anillo de 270 metros de longitud, en el sincrotrón ALBA se aceleran electrones hasta alcanzar una energía de unos 3 gigaelectronvoltios; es decir, 6000 veces mayor que el equivalente a la masa de la partícula. A lo largo de la instalación, siete terminales específicas recogen la radiación emitida por los electrones. El resultado de Reverter y sus colaboradores ha sido el primero obtenido en la terminal de cristalografía molecular XALOC, la cual se estrenó como instrumento científico en julio del año pasado.

Más información en The Journal of Biological Chemistry (descarga del artículo técnico) y ALBA.

—IyC

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