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9 de Abril de 2020
Percepción

Proteínas sensoras de luz capaces de percibir el sabor amargo

Descubren una nueva función de las opsinas. Según datos recientes, estas moléculas, involucradas en la detección de los colores, también actuarían como receptores gustativos, en moscas de la fruta.

Retina de Drosophila melanogaster. Se observan rodopsinas (verde) y canales iónicos (magenta). [Flickr/NIH]]

Las rodopsinas se hallan en las células fotorreceptoras, conocidas como bastones, de la retina. Constituidas por la proteína opsina y una molécula derivada de la vitamina A, estas moléculas transmembrana permiten al ojo humano percibir la luz y los colores. Ahora, investigadores de la Universidad de California en Santa Bárbara han dado con un hallazgo sorprendente. Al parecer, en moscas de la fruta (Drosophila melanogaster), las opsinas también permiten detectar el sabor amargo.

En su trabajo, publicado por la revista Current Biology, el equipo, liderado por Craig Montell, identificó tres tipos de opsinas, Rh1, Rh4 y Rh7, cuya expresión, en los receptores gustativos, permitía a los insectos detectar y evitar el consumo de alimentos con ácido aristolóquico. Este compuesto amargo, presente en las plantas de la familia Aristolochiaceae, resulta tóxico para los riñones, además de carcinogénico.

Así pues, ante un alimento compuesto solo por sucrosa y una mezcla de este azúcar y ácido aristolóquico, las moscas optaron por ingerir el primero. Sin embargo, aquellos insectos con mutaciones en los genes que codifican las tres opsinas no mostraron preferencias, pues tomaron ambas opciones por igual.

Dado que Rh1, Rh4 y Rh7 son sensores lumínicos, los investigadores postularon que la percepción del sabor mediada por estas opsinas podía depender de la iluminación. Sin embargo, las moscas mostraron el mismo comportamiento frente al alimento con ácido aristolóquico tanto en condiciones de luz, como de oscuridad, hecho que descartó esta hipótesis.

De forma interesante, la unión entre el ácido aristolóquico y las opsinas se asemeja al enlace entre las proteínas y el compuesto derivado de la vitamina A que ocurre en la retina. Ello inicia una cascada de señales moleculares, entre las que se halla el canal iónico TRPA1 (del inglés, canal catiónico receptor de potencial transitorio A1), capaces de amplificar un estímulo, por pequeño que sea, e inducir una respuesta del organismo. Por consiguiente, las opsinas permiten percibir concentraciones muy bajas de la sustancia amarga.

En cambio, la detección de niveles altos de ácido aristolóquico tiene lugar de forma directa a través de TRPA1, sin intervención de las opsinas. La activación del canal iónico posibilita la entrada de sodio y calcio dentro de las células gustativas, hecho que transforma el estímulo sensorial en un impulso eléctrico, que se transmite por las fibras nerviosas hasta alcanzar el cerebro.

Para Montell y su equipo, el hallazgo demuestra que las opsinas no solo actúan como sensores lumínicos, sino también químicos. Ahora el equipo centra sus esfuerzos en descubrir si estas proteínas desempeñan un papel similar en los mamíferos. Después de todo, percibir si un alimento contiene, o no, sustancias tóxicas o perjudiciales resulta esencial para la supervivencia de los seres vivos.

Marta Pulido Salgado

Referencia: «Functions of Opsins in Drosophila Taste», de N. L. Young et al., en Current Biology; 30: páginas 1-13, publicado el 20 de abril de 2020.

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