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Actualidad científica

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  • Investigación y Ciencia
  • Octubre 2014Nº 457
Panorama

Química

Fricción interna y plegamiento

Un experimento con proteínas individuales ahonda en los detalles de la dinámica molecular de estas biomoléculas.

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Para llevar a cabo sus complejas funciones, las proteínas cambian de una conformación a otra. Entre los varios fenómenos que influyen en esta dinámica molecular destaca el medio. El movimiento aleatorio de las moléculas de agua circundantes proporciona una reserva inagotable de colisiones que, por un lado, impulsan el movimiento de estas biomoléculas y, por otro, lo frenan, debido a la fricción. No obstante, cada vez resulta más evidente que, en ciertos casos, el principal escollo que afecta a la dinámica de una proteína es su propia fricción interna.

En fecha reciente, Hoi Sung Chung y William A. Eaton, del Laboratorio de Química Física del Instituto Nacional de Diabetes y Enfermedades Digestivas y del Riñón, en Bethesda, han llevado a cabo uno de los estudios más sobresalientes en este campo, en el que han cuantificado la contribución de dicha fricción interna a la dinámica del plegamiento de ciertas proteínas. Las implicaciones de este trabajo, publicado en Nature en octubre del año pasado, van más allá del proceso de plegamiento en sí.

Valles y collados
La velocidad a la que tienen lugar las reacciones químicas suele representarse como un proceso en el que debe sobrepasarse una barrera. En el caso más sencillo que podemos hallar en los libros de texto de química, dicha barrera correspondería a la energía requerida para romper un único enlace de una molécula (diatómica) en fase gaseosa. Pero el concepto general de superación de una barrera, desarrollado por el físico Hans Kramers y publicado en 1940, se aplica también a procesos de mayor complejidad, como las reacciones en disolución o el plegamiento de las proteínas.

Para formular una descripción tan simplificada de la cinética de una reacción se requieren dos componentes fundamentales: la forma de una «superficie de energía libre» que describa las propiedades de un sistema en equilibrio en términos de energía y entropía, y la magnitud de las fuerzas de fricción que determinan la rapidez con la que el sistema puede moverse por la mencionada superficie. En este escenario, las moléculas se situarán prácticamente todo el tiempo en los mínimos (o «valles») de la superficie de energía libre. En el caso del plegamiento de proteínas, dichos puntos corresponden a los estados plegado y desplegado.

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