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1 de Abril de 2009
Bioquímica

El movimiento de las proteínas

La espectroscopía de RMN arroja luz sobre la compleja dinámica de las proteínas. Revela una estrecha relación entre la flexibilidad molecular y la función biológica.

En síntesis

Las proteínas son entidades flexibles, movilidad a menudo ligada a la función celular.

La resonancia magnética nuclear permite estudiar, con resolución atómica, la dinámica de las proteínas y observar fenómenos moleculares que tienen lugar en múltiples escalas de tiempo.

La comprensión de los fenómenos dinámicos en las proteínas reviste interés para el desarrollo de fármacos.

La biología estructural, una de las ramas más dinámicas de la biología contemporánea, se ocupa del estudio de los procesos celulares a nivel molecular. La unidad fundamental de investigación son las macromoléculas, las proteínas sobre todo. Buena parte de la exquisita precisión con que operan las proteínas y enzimas se debe a su plasticidad. Sin embargo, el estudio del movimiento proteínico entraña una notable dificultad. Su relación con la función biológica se encuentra a menudo enmascarada por otros factores.

La resonancia magnética nuclear (RMN) resulta idónea para analizar la movilidad de las biomoléculas; se aplica a la "observación" de fenómenos moleculares que tienen lugar en múltiples escalas de tiempo. Los fundamentos teóricos del estudio de la movilidad conformacional por RMN se conocen desde hace decenios, pero ha sido la reciente introducción de métodos experimentales junto con notables desarrollos técnicos en instrumentación los que han permitido obtener, con resolución atómica, información cualitativa y cuantitativa de procesos dinámicos. Aquí describimos uno de esos métodos, el estudio por RMN del intercambio químico conformacional. A través de ejemplos seleccionados ahondaremos en la capacidad de las técnicas de RMN para obtener información de los procesos celulares.

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