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  • Mayo 2016Nº 476

Tecnología biomédica

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Breve historia de la criomicroscopía electrónica

Considerada método del año 2015 por la revista Nature Methods, los recientes avances en esta técnica permiten obtener imágenes de estructuras moleculares con una resolución extraordinaria.

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La criomicroscopía electrónica se ha erigido durante los dos últimos decenios en una técnica idónea para el estudio de los sistemas complejos que desafían la caracterización estructural. Las recientes mejoras introducidas en ella suponen un salto de gigante en términos de aplicabilidad, rendimiento y resolución, por lo que ha despertado un gran interés en todo el mundo y ha sido considerada método del año por la revista Nature Methods. El presente artículo expone algunos de los hitos en el campo de la criomicroscopía electrónica que le han granjeado su éxito actual.

Un nicho único en la biología estructural
Con el fin de visualizar la arquitectura de los complejos macromoleculares, se han desarrollado técnicas de biología estructural que han demostrado ser un recurso inapreciable a la hora de brindarnos una comprensión mecanicista de la función biomolecular. Hasta la fecha, el método más común para desentrañar la estructura de las macromoléculas a escala atómica ha sido la cristalografía de rayos X. Pero esta técnica exige una muestra abundante y la cristalización de las proteínas, que a menudo dista de ser sencilla. Por su parte, la resonancia magnética nuclear (RMN) no requiere cristalización, pero sí el enriquecimiento isotópico, aparte de una gran cantidad de muestra, y las limitaciones de tamaño la han restringido en general a proteínas y moléculas de ARN pequeñas o a dominios aislados. Los inconvenientes de estas técnicas clásicas dificultan o imposibilitan su aplicación a los complejos grandes, las proteínas integrales de membrana, los polímeros y los complejos macromoleculares donde concurren composiciones o conformaciones diversas.

La criomicroscopía electrónica de partículas aisladas ha emergido en las dos últimas décadas como una técnica de biología estructural aplicable al estudio de los sistemas biológicos complejos porque obvia la cristalización y solo precisa pequeñas cantidades de muestra. Los últimos avances en instrumentación y programación han mejorado enormemente la capacidad de la criomicroscopía electrónica para dilucidar estructuras de partículas aisladas, con resoluciones que permiten la modelización atómica directa en los mapas de densidad, y también para lidiar con mezclas de composición y conformación diversa. Además, el tiempo para desentrañar la estructura ha disminuido notablemente con la automatización de la adquisición y del procesamiento de los datos, así como gracias al menor número de imágenes de partículas requerido para obtener una señal de alta resolución (gracias a nuevas técnicas de detección). Las bases de datos se están colmando a un ritmo inédito de nuevas estructuras aportadas por la criomicroscopía electrónica, entre ellas las de complejos macromoleculares críticos que hasta hace muy poco se consideraban metas fantasiosas. Nos hallamos ante un enorme avance en términos de aplicabilidad, rendimiento y resolución de dicha técnica, lo que la sitúa en el centro de atención de la comunidad científica internacional.

En las páginas siguientes comparto con el lector mi visión personal sobre las etapas históricas que marcan el desarrollo de la microscopía electrónica de reconstrucción tridimensional (3D), y que a la postre han propiciado el éxito actual de la técnica. Esta narración pretende ser un relato conciso de las muchas contribuciones al progreso de este campo realizadas por numerosos laboratorios.

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