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13 de Marzo de 2020
Virología

¿Por qué el coronavirus se propaga tan fácilmente entre las personas?

Algunas características microscópicas del patógeno podrían hacer que resultara más infeccioso que otros coronavirus. Sobre ellas se centran los esfuerzos a la hora de buscar tratamientos.

La envoltura del coronavirus está dotada de una proteína S específica que le ayuda a fijarse a las células humanas y a infectarlas. Se están estudiando estrategias para inactivarla y evitar así la propagación de la enfermedad. (Imagen de microscopía electrónica coloreada.) [iStock/narvikk]

 

Con más de 130.000 personas infectadas en todo el mundo, los investigadores se apresuran por entender qué es lo que hace que el nuevo coronavirus (SARS-CoV-2) se propague tan fácilmente.

Varios análisis genéticos y estructurales han identificado una característica clave del virus: una proteína en su superficie que podría explicar por qué infecta tan fácilmente las células humanas.

Otros grupos están investigando la puerta de entrada del nuevo coronavirus en los tejidos humanos: un receptor en las membranas celulares. Tanto el receptor celular como la proteína del virus constituyen posibles objetivos sobre los que los medicamentos podrían actuar para neutralizar el patógeno, pero los investigadores comentan que es demasiado pronto para estar seguros.

«Entender la transmisión del virus resulta esencial para su contención y futura prevención», apunta David Veesler, virólogo estructural de la Universidad de Washington en Seattle, quien publicó los hallazgos de su equipo sobre la proteína del virus el 20 de febrero en bioRxiv, repositorio de artículos de biomedicina pendientes de revisión externa.

El nuevo virus se propaga mucho más fácilmente que el que causó el síndrome respiratorio agudo grave responsable de la epidemia de 2002, SARS-CoV (también un coronavirus), y ha infectado diez veces más a las personas que por entonces contrajeron el SARS.

Puerta de entrada

Para infectar una célula, los coronavirus utilizan una proteína, denominada S, la cual se une a la membrana celular a través de un proceso que es activado por enzimas específicas de la célula. Los análisis genómicos han revelado que la proteína S del nuevo coronavirus difiere de las de sus parientes cercanos, y sugieren que la proteína presenta un sitio, o dominio, que es activado por una enzima de la célula huésped llamada furina.

Este dato es importante, porque la furina se halla en numerosos tejidos humanos, incluidos los pulmones, el hígado y el intestino delgado, lo que significa que el virus tiene el potencial de atacar múltiples órganos, explica Li Hua, biólogo estructural de la Universidad de Ciencia y Tecnología de Huazhong en Wuhan, donde comenzó el brote. El hallazgo podría explicar algunos de los síntomas observados en personas con el coronavirus, como la insuficiencia hepática, explica Li, coautor de un análisis genético del virus que se publicó en el repositorio ChinaXiv el 23 de febrero. El SARS-CoV y otros coronavirus del mismo género que el nuevo virus no tienen lugares que pueden ser activados por la furina, apunta.

El sitio de activación de la furina «prepara al virus de manera muy diferente al SARS-CoV para que pueda entrar en las células, y posiblemente ello contribuye a la estabilidad del virus y, por tanto, a su transmisión», opina Gary Whittaker, virólogo de la Universidad Cornell, en Ithaca, Nueva York. Su equipo publicó otro análisis estructural de la proteína S del coronavirus en bioRxiv el 18 de febrero.

Otros grupos también han identificado el sitio de activación como el posible mecanismo que le permite al virus propagarse con eficacia entre los humanos. Han destacado que estos sitios también los presentan otros virus que se transmiten fácilmente entre las personas, incluidas algunas cepas graves del virus de la gripe. En ellos, el sitio de activación se encuentra en una proteína llamada hemaglutinina, no en la proteína S.

Llamada de precaución

Pero algunos investigadores se muestran cautelosos sobre la exagerada importancia que se atribuye al sitio de activación en la rápida propagación del coronavirus. «Desconocemos si realmente es un problema principal o no», sostiene Jason McLellan, biólogo estructural de la Universidad de Texas en Austin, coautor de otro análisis estructural del coronavirus publicado en Science el 20 de febrero.

Otros científicos llaman a la precaución cuando se equiparan los sitios de los virus de la gripe activados por la furina con los del nuevo coronavirus. La proteína hemaglutinina de la superficie de los virus de la gripe no es similar ni está relacionada con la proteína S de los coronavirus, afirma Peter White, virólogo de la Universidad de Nueva Gales del Sur en Sídney.

Y el virus de la gripe que causó la pandemia más mortal registrada, la de la gripe española de 1918, ni siquiera tiene un sitio de activación de la furina, comenta Lijun Rong, virólogo de la Universidad de Illinois en Chicago.

Whittaker opina que se necesitan estudios en modelos celulares o animales para verificar la función del sitio de activación. «Los coronavirus son impredecibles, y las buenas hipótesis a menudo resultan ser erróneas», comenta. Su equipo está comprobando actualmente cómo la eliminación o modificación del sitio de activación afecta a la función de la proteína S.

Dianas terapéuticas

El equipo de Li también está buscando moléculas que puedan anular la acción de la furina, las cuales podrían investigarse como posibles tratamientos. Pero su progreso es lento debido al brote. Li vive en el campus y actualmente es el único miembro capaz de acceder al laboratorio de su equipo.

El grupo de McLellan en Texas ha identificado otra característica que explicaría por qué el nuevo coronavirus infecta con tanta eficacia las células humanas. Sus experimentos han demostrado que su proteína S se une a un receptor de las células humanas, denominado enzima convertidora de angiotensina 2 (ACE2), con una fuerza al menos diez veces mayor que lo hace la proteína S del virus SARS-CoV.

El equipo de Veesler también observó que la proteína S se une con una elevada afinidad al receptor ACE2, lo que sugiere que este puede constituir otra posible diana terapéutica en el desarrollo de vacunas o terapias. Por ejemplo, un medicamento que bloquee el receptor podría dificultar la entrada del coronavirus en las células.

Smriti Mallapaty

Artículo traducido y adaptado por Investigación y Ciencia con permiso de Nature Research Group.

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