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Actualidad científica

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  • Investigación y Ciencia
  • Marzo 1991Nº 174

Bioquímica

Plegamiento de las proteínas

En teoría, todo lo que se necesita saber para plegar una proteína en su conformación biológicamente activa es la secuencia de sus aminoácidos. ¿Por qué nunca ha conseguido nadie conciliar la teoría con la realidad?

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Moría la década de los cincuenta cuando Christian B. Anfinsen y sus colaboradores, del Instituto Nacional de la Salud, hicieron un notable descubrimiento. Se hallaban estudiando una añeja cuestión biológica: ¿cuál era la causa de que las proteínas recién sintetizadas —que semejaban hebras ligeramente retorcidas y se mostraban inactivas— se convirtieran en ovillos moldeados específicamente, capaces de ejecutar tareas cruciales en una célula viva? El equipo, a lo largo de su estudio, se encontró con que la respuesta era más simple de lo que nadie hubiese podido imaginar.

Parecía que la secuencia aminoacídica de una proteína, un rasgo unidimensional, resultaba plenamente suficiente para especificar la conformación tridimensional definitiva de la molécula, así como su actividad biológica. (Las proteínas están constituidas por un conjunto de sólo 20 aminoácidos, que se ensamblan en una cadena siguiendo las instrucciones contenidas en los genes.) Factores externos, como enzimas que pudiesen catalizar el plegamiento, no debían ser considerados participantes forzosos en el proceso.

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